🧩
Тема 4 · НМТ з біології Білки: будова та функції
Амінокислоти, пептидний зв'язок, рівні структури, денатурація та функції білків
🗣️ Простими словами
Білки — головні «робітники» клітини. Вони будують тіло, прискорюють реакції (ферменти), переносять речовини, захищають (антитіла). Складаються з амінокислот, з’єднаних у ланцюг, який згортається у форму.
Що таке білки
Визначення
Білки (протеїни) — це нерегулярні біополімери, мономерами яких є амінокислоти, з'єднані пептидними зв'язками.
Це найважливіші органічні речовини клітини: у сухій масі вони становлять понад 50%.
Саме послідовність амінокислот визначає всі властивості конкретного білка — від форми до функції.
Це найважливіші органічні речовини клітини: у сухій масі вони становлять понад 50%.
Саме послідовність амінокислот визначає всі властивості конкретного білка — від форми до функції.
Чому «нерегулярний» полімер
На відміну від крохмалю чи целюлози (де ланка повторюється), у білку амінокислоти йдуть у неповторюваному порядку.
Саме тому з 20 амінокислот можна скласти майже нескінченну кількість різних білків — як слова з літер алфавіту.
Саме тому з 20 амінокислот можна скласти майже нескінченну кількість різних білків — як слова з літер алфавіту.
Амінокислоти
🗣️ Простими словами
Цеглинки білка — 20 амінокислот. Вони з’єднуються пептидним зв’язком у довгий ланцюг. Порядок амінокислот — це і є «текст», що визначає весь білок.
Будова амінокислоти
Кожна амінокислота має спільний «каркас»:
• аміногрупа –NH₂ (основні властивості);
• карбоксильна група –COOH (кислотні властивості);
• атом Гідрогену та радикал R — біля центрального атома Карбону.
Наявність і кислотної, і основної груп робить амінокислоти амфотерними.
Різняться амінокислоти лише радикалом R — саме він задає індивідуальність.
• аміногрупа –NH₂ (основні властивості);
• карбоксильна група –COOH (кислотні властивості);
• атом Гідрогену та радикал R — біля центрального атома Карбону.
Наявність і кислотної, і основної груп робить амінокислоти амфотерними.
Різняться амінокислоти лише радикалом R — саме він задає індивідуальність.
Замінні та незамінні
У складі білків живого — 20 основних амінокислот.
• Замінні — організм людини синтезує сам.
• Незамінні (8 у дорослих) — не синтезуються, надходять лише з їжею (напр., валін, лейцин, лізин, триптофан).
Тому важливий повноцінний білок у раціоні — той, що містить усі незамінні.
• Замінні — організм людини синтезує сам.
• Незамінні (8 у дорослих) — не синтезуються, надходять лише з їжею (напр., валін, лейцин, лізин, триптофан).
Тому важливий повноцінний білок у раціоні — той, що містить усі незамінні.
Пептидний зв'язок
Як з'єднуються амінокислоти
Пептидний зв'язок утворюється між карбоксильною групою (–COOH) однієї амінокислоти та аміногрупою (–NH₂) іншої.
Це реакція конденсації: виділяється молекула води (H₂O).
Формула зв'язку: –CO–NH–.
Це реакція конденсації: виділяється молекула води (H₂O).
Формула зв'язку: –CO–NH–.
Пептиди й поліпептиди
• Дипептид — 2 амінокислоти, трипептид — 3.
• Олігопептид — до ~10.
• Поліпептид — багато амінокислот.
Білок — це один або кілька поліпептидних ланцюгів.
Приклади коротких пептидів-гормонів: окситоцин, вазопресин.
• Олігопептид — до ~10.
• Поліпептид — багато амінокислот.
Білок — це один або кілька поліпептидних ланцюгів.
Приклади коротких пептидів-гормонів: окситоцин, вазопресин.
🧠 Як запам'ятати
ПЕПТИД = «ПЕ» + «ПТИ»: уяви, що амінокислоти, як пташки, тримаються за лапки в один ланцюжок.
А ще: у пептидному зв'язку завжди «вилітає» вода — конденсація «висушує» реакцію. Розрив білка навпаки — гідроліз (вода повертається).
А ще: у пептидному зв'язку завжди «вилітає» вода — конденсація «висушує» реакцію. Розрив білка навпаки — гідроліз (вода повертається).
Рівні структури білка
🗣️ Простими словами
Білок має 4 рівні структури: первинна (порядок амінокислот), вторинна (спіраль/складки), третинна (3D-клубок), четвертинна (кілька ланцюгів разом). Форма = функція.
Первинна структура
Первинна — це послідовність амінокислот у ланцюзі, з'єднаних пептидними зв'язками.
Визначається геном (порядком нуклеотидів у ДНК).
Це найміцніший рівень: тримається на ковалентних пептидних зв'язках. Заміна навіть однієї амінокислоти може змінити весь білок (напр., серпоподібноклітинна анемія).
Визначається геном (порядком нуклеотидів у ДНК).
Це найміцніший рівень: тримається на ковалентних пептидних зв'язках. Заміна навіть однієї амінокислоти може змінити весь білок (напр., серпоподібноклітинна анемія).
Вторинна структура
Вторинна — закручування чи згортання ланцюга за рахунок водневих зв'язків між групами пептидного каркаса.
Дві форми:
• α-спіраль — ланцюг закручений у пружину;
• β-складчастий шар (β-структура) — ланцюги укладені «гармошкою».
Приклади: α-спіраль — у кератині волосся; β-структура — у фіброїні шовку.
Дві форми:
• α-спіраль — ланцюг закручений у пружину;
• β-складчастий шар (β-структура) — ланцюги укладені «гармошкою».
Приклади: α-спіраль — у кератині волосся; β-структура — у фіброїні шовку.
Третинна структура
Третинна — просторова глобула (клубок), у яку згортається вся молекула.
Утримується зв'язками між радикалами R:
• дисульфідні (–S–S–) — найміцніші, ковалентні;
• йонні, водневі, гідрофобні взаємодії.
Саме третинна структура робить білок активним (напр., міоглобін).
Утримується зв'язками між радикалами R:
• дисульфідні (–S–S–) — найміцніші, ковалентні;
• йонні, водневі, гідрофобні взаємодії.
Саме третинна структура робить білок активним (напр., міоглобін).
Четвертинна структура
Четвертинна — об'єднання кількох поліпептидних ланцюгів (субодиниць) в один комплекс.
Є не в усіх білків!
Класичний приклад — гемоглобін: 4 субодиниці, кожна з групою гем та йоном Феруму, що зв'язує O₂.
Є не в усіх білків!
Класичний приклад — гемоглобін: 4 субодиниці, кожна з групою гем та йоном Феруму, що зв'язує O₂.
🧠 Як запам'ятати
Рівні 1-2-3-4 — образи:
1️⃣ намисто (ланцюжок амінокислот) →
2️⃣ пружина або гармошка (спіраль / складка) →
3️⃣ клубок ниток (глобула) →
4️⃣ кілька клубків разом (як 4 половинки гемоглобіну).
Тримають їх: 1 — пептидні, 2 — водневі, 3 — дисульфідні й інші, 4 — усі між субодиницями.
1️⃣ намисто (ланцюжок амінокислот) →
2️⃣ пружина або гармошка (спіраль / складка) →
3️⃣ клубок ниток (глобула) →
4️⃣ кілька клубків разом (як 4 половинки гемоглобіну).
Тримають їх: 1 — пептидні, 2 — водневі, 3 — дисульфідні й інші, 4 — усі між субодиницями.
Денатурація та ренатурація
🗣️ Простими словами
Якщо білок нагріти або змінити середовище, він денатурує — втрачає форму (як яйце на сковорідці). Іноді форму можна відновити (ренатурація), але часто зміни незворотні.
Денатурація
Денатурація — руйнування вторинної, третинної та четвертинної структур зі збереженням первинної.
Причини: висока температура, кислоти й луги, солі важких металів, спирт, опромінення.
Білок втрачає природну форму → втрачає функцію.
Наочно: білок яйця на сковорідці — назад рідким не стане.
Причини: висока температура, кислоти й луги, солі важких металів, спирт, опромінення.
Білок втрачає природну форму → втрачає функцію.
Наочно: білок яйця на сковорідці — назад рідким не стане.
Ренатурація
Ренатурація — самовідновлення просторової структури білка після зняття руйнівного чинника.
Можлива ЛИШЕ якщо збереглася первинна структура і вплив був нежорстким.
Якщо ж пептидні зв'язки розірвано — це вже деструкція, і відновлення неможливе.
Можлива ЛИШЕ якщо збереглася первинна структура і вплив був нежорстким.
Якщо ж пептидні зв'язки розірвано — це вже деструкція, і відновлення неможливе.
Функції білків
Структурна та каталітична
• Структурна (будівельна) — колаген (сухожилля, шкіра), кератин (волосся, нігті), еластин.
• Каталітична — ферменти (ензими) прискорюють реакції в мільйони разів. Приклади: амілаза, пепсин, каталаза. Майже всі ферменти — білки; рідкісний виняток — рибозими (каталітичні молекули РНК).
• Каталітична — ферменти (ензими) прискорюють реакції в мільйони разів. Приклади: амілаза, пепсин, каталаза. Майже всі ферменти — білки; рідкісний виняток — рибозими (каталітичні молекули РНК).
Транспортна та захисна
• Транспортна — гемоглобін переносить O₂ і CO₂; альбуміни крові переносять речовини; білки-переносники в мембранах.
• Захисна — антитіла (імуноглобуліни) знешкоджують чужорідні тіла; фібриноген і тромбін забезпечують згортання крові.
• Захисна — антитіла (імуноглобуліни) знешкоджують чужорідні тіла; фібриноген і тромбін забезпечують згортання крові.
Рухова та регуляторна
• Рухова (скоротлива) — актин і міозин у м'язах забезпечують скорочення.
• Регуляторна — гормони білкової природи: інсулін (регулює цукор у крові), глюкагон, гормон росту (соматотропін).
• Регуляторна — гормони білкової природи: інсулін (регулює цукор у крові), глюкагон, гормон росту (соматотропін).
Енергетична та рецепторна
• Енергетична — при розщепленні 1 г білка виділяється 17,6 кДж енергії (як і вуглеводів). Використовується як «резерв», коли бракує жирів і вуглеводів.
• Рецепторна (сигнальна) — білки-рецептори мембран сприймають сигнали (гормони, світло — родопсин у сітківці) і передають їх у клітину.
• Рецепторна (сигнальна) — білки-рецептори мембран сприймають сигнали (гормони, світло — родопсин у сітківці) і передають їх у клітину.
Ключові терміни
Вивчи напам'ять
Мономер білка — амінокислота (20 основних).
Зв'язок у первинній структурі — пептидний (–CO–NH–), ковалентний.
Вторинна структура — водневі зв'язки: α-спіраль / β-складчастість.
Четвертинна — кілька субодиниць; приклад — гемоглобін.
Денатурація — руйнування 2-4 структур, первинна ціла → можлива ренатурація.
Ферменти — білки з каталітичною функцією.
Зв'язок у первинній структурі — пептидний (–CO–NH–), ковалентний.
Вторинна структура — водневі зв'язки: α-спіраль / β-складчастість.
Четвертинна — кілька субодиниць; приклад — гемоглобін.
Денатурація — руйнування 2-4 структур, первинна ціла → можлива ренатурація.
Ферменти — білки з каталітичною функцією.
Часті пастки НМТ
Не переплутай
• Денатурація НЕ руйнує первинну структуру (лише 2, 3, 4).
• Ренатурація можлива тільки за збереження первинної структури.
• При утворенні пептидного зв'язку виділяється вода (конденсація), а не поглинається.
• Амінокислоти різняться радикалом R, а не аміно-/карбоксильною групою.
• Гемоглобін — це транспортна функція та приклад четвертинної структури.
• Актин і міозин — рухова, а не структурна функція.
• 1 г білка = 17,6 кДж (стільки ж, як вуглеводи, а не жири).
• Ренатурація можлива тільки за збереження первинної структури.
• При утворенні пептидного зв'язку виділяється вода (конденсація), а не поглинається.
• Амінокислоти різняться радикалом R, а не аміно-/карбоксильною групою.
• Гемоглобін — це транспортна функція та приклад четвертинної структури.
• Актин і міозин — рухова, а не структурна функція.
• 1 г білка = 17,6 кДж (стільки ж, як вуглеводи, а не жири).
🗣️ Простими словами
Якщо зовсім коротко: білки — з амінокислот (20 видів, пептидний зв’язок), мають 4 рівні структури, а форма визначає функцію. Нагрів руйнує форму — це денатурація 😉
Закріпи тему «Білки: будова та функції» на тестах 🎯
Пройди тести формату НМТ саме з цієї теми — безкоштовно, з розбором кожної помилки.